Medicina molecular y genética

Expresión del factor de crecimiento epidérmico humano en Escherichia coli mediante el método de la inteína

Abstract

Choi MC, Ma CHY, Lai ATL, Lin J y Kwong KWY

Se utilizan diferentes enfoques para expresar proteínas recombinantes sin el requisito de modificación postraduccional en Escherichia coli ( E. coli ). Aunque E. coli puede tener un inconveniente en la producción de endotoxina, su corto tiempo de división y alta expresión del producto final son significativos para su uso como huésped para producir varias proteínas recombinantes. Se han descubierto inteínas en múltiples microorganismos para facilitar la expresión de proteínas homólogas y se han utilizado como una de las herramientas cruciales para la producción de proteínas recombinantes debido a su característica única de autoextirpar su pareja de fusión, que también se conoce como exteínas. En esta comunicación, empleamos una mini-inteína gp41-1 bien establecida para facilitar la expresión del factor de crecimiento epidérmico (EGF). El estudio reveló que, aunque el factor de crecimiento epidérmico no se puede extirpar de la mini inteína gp41-1 durante la expresión, mostró la capacidad de la mini inteína gp41-1 para procesar la expresión intracelular de la proteína de fusión EGF soluble. Muchos grupos de investigación han estudiado diferentes condiciones para inducir la escisión de las exteínas a partir de las inteínas, y la condición reductora mediante el uso de DTT funciona bien en la escisión del extremo C del EGF a partir de la mini inteína gp41-1. La concentración final purificada de EGF se mezcló con una crema acuosa casera y demostró ser muy activa para acelerar la tasa de curación de pacientes que sufren de escaras, úlceras del pie diabético y roturas de la piel.