Revista de bioanálisis y biomedicina

Estudio de la interacción entre febuxostat y albúmina sérica bovina mediante espectroscopia de fluorescencia

Abstract

Sikder Nahidul Islam Rabino, Md. Zamil Sultan, Md. Didaruzzaman Sohel y Md. Zakir Sultan

Se estudió la interacción de un fármaco antigota, febuxostat, con albúmina sérica bovina (BSA) aplicando por primera vez el método de extinción de fluorescencia. El parámetro de interacción y la magnitud de la fuerza indicaron extinción tanto dinámica como estática entre febuxostat y proteína BSA. Los estudios termodinámicos indicaron interacciones tanto de hidrógeno como hidrofóbicas, observadas a 280 nm y solo hidrofóbicas a una longitud de onda de excitación de 293 nm. ΔHo negativo y ΔS _o positivo , indicados para características distintivas de la existencia de enlaces tanto de hidrógeno como hidrofóbicos a lo largo de las interacciones. La constante de unión K _b a λ _ex = 280 nm fue 3,467 × 10 ³ μM ^-1 y 4,943 × 10 ³ μM ^-1 a 298 y 308 K de temperatura, mientras que, 5,54 × 10 ³ μM ^-1 y 4,44 × 10 ³ μM ^-1 se observaron durante la excitación a λ _ex = 293 nm de longitud de onda. Los valores de K _b en diferentes temperaturas asumieron que la estabilidad de la unión aumentó con el aumento de la temperatura a λ _ex = 280 nm, pero se experimentó un efecto inverso a una longitud de onda de excitación de λ _ex = 293 nm. El número de moléculas de febuxostat unidas por proteína BSA se encontró ~1,5 tanto a 298 como a 308 K.