Li Daojin
La investigación sobre el modo de unión entre el fármaco y la proteína es extremadamente importante para comprender la biofarmacia, la farmacocinética y la toxicidad del fármaco, así como la relación entre la estructura y la función de la proteína. Está bien demostrado que la actividad biológica es una función de la estructura química o las propiedades estructurales. Existe un estudio sobre la interacción del clorhidrato de cefepima con la albúmina sérica mediante acoplamiento molecular in silico. Pero hasta la fecha, casi no hay ninguna investigación de la interacción del clorhidrato de cefepima con la albúmina sérica utilizando fluorescencia, fluorescencia sincrónica, fluorescencia tridimensional y dicroísmo circular. En este estudio, se ha investigado la interacción del clorhidrato de cefepima con la albúmina sérica bovina en solución acuosa mediante espectroscopia molecular en diferentes condiciones de pH. La constante de velocidad de extinción y la constante de unión calculadas a pH 7,4 indicaron el mecanismo de extinción estático y la fuerza de unión del medio. Se analizó el efecto del clorhidrato de cefepima sobre la conformación de la albúmina sérica bovina utilizando fluorescencia, fluorescencia sincrónica, fluorescencia tridimensional y dicroísmo circular. Además, se investigó la influencia del pH en la unión del clorhidrato de cefepima a la albúmina sérica bovina y la capacidad de unión del fármaco a la albúmina sérica bovina disminuyó en otras condiciones de pH (pH 1,9, 3,5 y 9,0) en comparación con la de pH 7,4. En comparación con la capacidad de unión del clorhidrato de cefepima a la albúmina sérica bovina nativa, la del clorhidrato de cefepima a la albúmina sérica bovina desnaturalizada disminuye drásticamente. Además, se investigó el efecto de los iones metálicos en la constante de unión del clorhidrato de cefepima con la albúmina sérica bovina.
Comparte este artículo
English 
Chinese 
Russian 
German 
French 
Japanese 
Portuguese 
Hindi 